S蛋白(CP或S)为血清中一种α单链糖蛋白，分子量83kDa。SP的主要调节作用是可与C5b~7的亚稳态结合部位竞争靶细胞膜脂质，通过形成亲水性的SPC5b~7(简写为S5b~7)复合物，而使C5b~7失去膜结合活性。
S蛋白(CP或S)为血清中一种α单链糖蛋白，分子量83kDa。SP的主要调节作用是可与C5b~7的亚稳态结合部位竞争靶细胞膜脂质，通过形成亲水性的SPC5b~7(简写为S5b~7)复合物，而使C5b~7失去膜结合活性。这样，便可保护补体活化部位邻近的细胞免遭偶然的攻击。这种亲水性的SC5b~7还可集资与1个分子的C8和3个分子的C9结合，分别形成SC5b~8和C5b~(9)3复合物，并C9聚合形成孔道，从而可保护补体活化部位邻近的细胞免于遭受补体的攻击而损伤。SP与C8和C9的结合部位为这两种分子中富含半胱氨酸的功能功能区。电镜下观察，SC5b~(9)3复合物呈一楔形结构，SP位于楔形的宽部可掩盖补体蛋白的疏水区，从而封闭MAC的膜结合部位。此外，2~3个分子的SP与C5b~7与C5b~8复合物的结合，还可使这些复合物易溶，出现亲水向疏水转换。SP也参与凝血过程，通过干扰抗凝血酶Ⅲ对凝血酶的来活而保护凝血酶。
美国国家过敏和传染病研究所疫苗研究中心最近提交的一篇论文对新冠病毒结构进行了研究，并验证了一个结论：新冠病毒 S 蛋白与细胞 ACE2 的亲和力是 SARS 的 10 到 20 倍。
这可能意味着新冠病毒肺炎（COVID-19）的传染性相比 SARS 要高出很多。
这篇最新论文目前被发布在生物领域预印版论文平台 bioRxiv 上。其中，研究人员通过低温电子显微镜构建了新冠病毒 S 蛋白的预融合构架是三个聚体，发现每个单体上都有细胞受体结合点位。对比新冠与非典的 S 蛋白，研究人员惊讶的发现，新冠病毒和人血管紧张素转化酶2（ACE2）的结合力是 SARS 病毒的 10-20 倍。
这是科学家们首次对于新冠病毒（2019-nCoV）突刺蛋白冷冻电镜结构进行详细观察揭示的秘密。
冠状病毒的刺突糖蛋白（Spike glycoprotein, S glycoprotein）是疫苗、治疗性抗体的研发以及临床诊断的关键靶点。
2020年2月15日，美国卫生总署 (NIH) 与德克萨斯大学奥斯汀分校 Jason S. McLellan 研究组（此前，McLellan 组在病毒结构方面做了很多重要的工作，研究涉及 MERS 等疾病）进行合作，利用冷冻电镜技术分析了新型冠状病毒表面 S 蛋白的近原子结构。这一研究揭示了新型冠状病毒传染性强的主要原因。
新冠病毒的 S 突刺蛋白也成为疫苗、治疗性抗体研发和诊断的关键靶点。
在这篇研究中，研究人员获得了处于预融合构象的新型冠状病毒突刺蛋白三聚体的冷冻电镜（cryo-EM）结构，其分辨率为 3.5Å。三聚体的主要状态为三个
生物物理和结构证据表明，较之 SARS 冠状病毒，新型冠状病毒的三聚体更容易与细胞表面的 ACE2 蛋白结合。另外，研究者们也测试了几个已经发表过的 SARS 冠状病毒 RBD 特异性单克隆抗体，发现它们与新冠病毒 S 突刺蛋白没有明显的结合，这表明两种病毒 RBD 之间的抗体交叉反应性可能受到限制。
新型冠状病毒利用高度糖基化的同源三聚体 S 蛋白进入宿主细胞。S 蛋白经历结构变化将病毒融合进入宿主细胞的细胞膜。
此过程包括病毒的 S1 亚基结合到宿主细胞受体上，引发三聚体不稳定性的发生，进而造成 S1 亚基脱落 S2 亚基形成高度稳定的融合后结构。
为了与宿主细胞受体结合，S1 的受体结合域 (RBD) 经历了类似于铰链的融合构象运动，以暂时隐藏或暴露受体结合的关键位点。这两种状态被称为「下」构象和「上」构象，其中，「下」对应于受体不可结合状态，「上」对应于受体可结合状态，而受体可结合状态被认为较为不稳定。
由于S蛋白的不可或缺性，它是抗体介入中和的一个脆弱靶点，而预融合 S 结构的特性将为指导疫苗的设计和开发提供原子水平的信息。
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